Pytania powtórkowe do lekcji “Białka”

<

Poniżej czekają na Ciebie pytania powtórkowe do lekcji “Białka”. Odpowiedz na nie, a następnie sprawdź swoje odpowiedzi! Powodzenia 🙂

Pytania

1. Jakie grupy funkcyjne zawierają aminokwasy?
2. Czym są alfa-aminokwasy?
3. Co to jest punkt izoelektryczny (pI) i jakie ma znaczenie dla aminokwasów?
4. Jak zmienia się forma aminokwasu w zależności od pH roztworu?
5. Dlaczego aminokwasy pełnią rolę buforów?
6. Podaj przykłady aminokwasów kwasowych i zasadowych.
7. Jakie są różnice między aminokwasami hydrofilowymi a hydrofobowymi?
8. Jakie aminokwasy zaliczamy do hydrofobowych i co je charakteryzuje?
9. Czym jest próba ksantoproteinowa i co wykrywa?
10. Podaj przykład aminokwasów aromatycznych i ich cechy.
11. Od jakiej liczby aminokwasów uznaje się, że mamy do czynienia z białkiem?
12. Czym różni się peptyd od białka?
13. Jak nazywamy łańcuchy aminokwasowe o długości od 11 do 100 reszt aminokwasowych?
14. Co stabilizuje strukturę pierwszorzędową białka?
15. W jaki sposób powstaje wiązanie peptydowe?
16. Jakie grupy funkcyjne znajdują się na końcach peptydu?
17. W jaki sposób aminokwasy w peptydzie są numerowane?
18. Co stabilizuje strukturę drugorzędową białka?
19. Jakie dwie formy może przybierać struktura drugorzędowa białka?
20. Jakie aminokwasy nie sprzyjają powstawaniu alfa-helisy i beta-harmonijki?
21. Co stabilizuje strukturę trzeciorzędową białka?
22. Który aminokwas tworzy mostki dwusiarczkowe?
23. Czy każdy aminokwas zawierający siarkę może tworzyć mostki dwusiarczkowe?
24. Czym charakteryzuje się struktura czwartorzędowa białka?
25. Podaj przykład białka o strukturze czwartorzędowej
26. Jakie są dwa główne rodzaje białek w organizmach żywych?
27. Podaj przykłady białek prostych.
28. Jakie są przykłady białek złożonych?
29. Jakie są rodzaje białek złożonych?
30. Jakie funkcje pełnią albuminy w organizmie?
31. Gdzie powstają albuminy?
32. Jaką rolę pełnią globuliny?
33. Jaką funkcję pełnią histony?
34. Czym charakteryzują się keratyny i jakie pełnią funkcje?
35. Jakie jest znaczenie fibrynogenu?
36. Jaką funkcję pełni hemoglobina?
37. Czym różni się mioglobina od hemoglobiny?
38. Gdzie w organizmie człowieka występuje kolagen i jakie ma funkcje?
39. Jakie są ogólne funkcje białek w organizmach żywych?
40. Co to jest superhelisa w kontekście struktury kolagenu?
41. Co to jest denaturacja białek i jakie czynniki ją wywołują?
42. Jakie zmiany w strukturze białka zachodzą podczas denaturacji?
43. Co to jest koagulacja białek i jakie są jej skutki?
44. Jakie są różnice między denaturacją a koagulacją białek?
45. Jakie efekty można zaobserwować w eksperymencie przy denaturacji białek?
46. Jakie efekty można zaobserwować w eksperymencie przy koagulacji białek?
47. Co to jest zol i jak powstaje żel?
48. Jakie zmiany w strukturze białka są związane z peptyzacją?
49. Czym różni się denaturacja od renaturacji?
50. Co to jest reakcja biuretowa?

Odpowiedzi

1. Aminokwasy zawierają zasadową grupę aminową (NH₂) i kwasową grupę karboksylową (COOH).
2. Alfa-aminokwasy to aminokwasy, w których grupa aminowa jest przyłączona do węgla alfa, czyli do tego samego atomu węgla, do którego przyłączona jest grupa karboksylowa.
3. Punkt izoelektryczny (pI) to wartość pH roztworu, przy której aminokwas występuje głównie w formie jonu obojnaczego (zwitterjonu), czyli formy, w której jest neutralny pod względem ładunku elektrycznego.
4. W roztworze o pH niższym niż pI, aminokwas występuje głównie w formie kationowej (ma dodatni ładunek). W roztworze o pH wyższym niż pI, występuje w formie anionowej (ma ujemny ładunek). Przy pH równym pI dominuje forma jonu obojnaczego.
5. Aminokwasy pełnią rolę buforów, ponieważ mogą przyjmować protony w środowisku kwaśnym (działają jak zasady) i oddawać protony w środowisku zasadowym (działają jak kwasy), co pomaga stabilizować pH roztworu.
6. Do aminokwasów kwasowych zaliczamy kwas glutaminowy i kwas asparaginowy. Do aminokwasów zasadowych należą lizyna, arginina i histydyna.
7. Aminokwasy hydrofilowe mają podstawniki, które łatwo wchodzą w interakcje z wodą, podczas gdy aminokwasy hydrofobowe mają podstawniki, które unikają kontaktu z wodą i dążą do umiejscowienia się wewnątrz cząsteczki białka.
8. Do aminokwasów hydrofobowych zaliczamy m.in. metioninę, tryptofan, oraz aminokwasy, których podstawniki składają się z atomów węgla i wodoru. Charakteryzują się one tym, że są niepolarne i mają tendencję do unikania kontaktu z wodą.
9. Próba ksantoproteinowa to reakcja, w której stężony kwas azotowy(V) reaguje z aminokwasami aromatycznymi, powodując żółte zabarwienie. Próba ta jest stosowana do wykrywania białek zawierających aminokwasy aromatyczne.
10. Przykłady aminokwasów aromatycznych to fenyloalanina, tryptofan i tyrozyna. Charakteryzują się one obecnością pierścienia aromatycznego w swojej strukturze, co nadaje im hydrofobowy charakter.
11. Umownie uznaje się, że z białkiem mamy do czynienia, gdy liczba budujących je aminokwasów przekracza 50.
12. Peptyd składa się z 2 do 50 aminokwasów, podczas gdy białko to łańcuch zawierający więcej niż 50 aminokwasów.
13. Takie łańcuchy nazywane są polipeptydami.
14. Strukturę pierwszorzędową białka stabilizują wiązania peptydowe.
15. Wiązanie peptydowe powstaje między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego, w wyniku czego uwalnia się cząsteczka wody.
16. Na końcach peptydu znajdują się grupa aminowa (N-koniec) oraz grupa karboksylowa (C-koniec).
17. Aminokwasy w peptydzie są numerowane od końca aminowego (N-koniec) do karboksylowego (C-koniec).
18. Strukturę drugorzędową białka stabilizują wiązania wodorowe.
19. Struktura drugorzędowa białka może przybierać formę alfa-helisy lub beta-harmonijki.
20. Prolina nie sprzyja powstawaniu alfa-helisy, natomiast aminokwasy z długimi podstawnikami, jak lizyna, nie sprzyjają powstawaniu beta-harmonijki.
21. Strukturę trzeciorzędową białka stabilizują mostki dwusiarczkowe, oddziaływania jonowe, wiązania wodorowe, oddziaływania hydrofobowe oraz siły van der Waalsa.
22. Mostki dwusiarczkowe tworzy m. in. cysteina.
23. Nie, nie każdy. Cysteina może tworzyć mostki dwusiarczkowe, ponieważ posiada grupę tiolową (SH). Metionina, mimo że zawiera siarkę, nie tworzy tych mostków.
24. Struktura czwartorzędowa białka dotyczy białek złożonych z co najmniej dwóch łańcuchów polipeptydowych, które są stabilizowane przez te same wiązania co struktura trzeciorzędowa.
25. Przykładem białka o strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina, która składa się z czterech połączonych ze sobą podjednostek.
26. Białka można podzielić na białka proste (składające się wyłącznie z aminokwasów) oraz białka złożone (zawierające zarówno aminokwasy, jak i dodatkowe elementy niebiałkowe).
27. Przykładami białek prostych są albuminy, globuliny, histony i keratyny.
28. Przykładami białek złożonych są fibrynogen, hemoglobina, kolagen oraz mioglobina.
29. Rodzaje białek złożonych to glikoproteiny (z elementami cukrowymi), lipoproteiny (zawierające tłuszcze), fosfoproteiny (z resztą fosforanową), metaloproteiny (z jonami metali), chromoproteiny (z barwnikami) oraz nukleoproteiny (związane z kwasami nukleinowymi).
30. Albuminy utrzymują odpowiednie ciśnienie onkotyczne, co pomaga zachować prawidłowe proporcje wody między krwią a płynami tkankowymi. Ponadto, albuminy pełnią funkcję transportową, biorąc udział w transporcie lipidów, niektórych hormonów i leków.
31. Albuminy są wytwarzane w wątrobie.
32. Globuliny pełnią funkcje odpornościowe (np. immunoglobuliny) i transportowe.
33. Histony, występujące w jądrze komórkowym, wraz z DNA tworzą chromatynę, pełniąc funkcję budulcową (strukturalną).
34. Keratyny są białkami prostymi, bogatymi w aminokwasy siarkowe, występującymi m.in. we włosach, skórze i paznokciach, gdzie pełnią funkcję budulcową. Są odporne na czynniki fizyczne i chemiczne, a także nie rozpuszczają się w wodzie.
35. Fibrynogen jest białkiem złożonym (glikoproteiną) występującym w osoczu krwi, który po skaleczeniu przekształca się w fibrynę, umożliwiając krzepnięcie krwi.
36. Hemoglobina, będąca chromoproteiną i metaloproteiną, transportuje tlen w organizmie, przyłączając go w płucach i dostarczając do różnych tkanek.
37. Mioglobina jest białkiem złożonym (hemoproteiną) o strukturze trzeciorzędowej, które magazynuje tlen w mięśniach, podczas gdy hemoglobina transportuje tlen w organizmie.
38. Kolagen występuje w tkance łącznej, budując skórę, chrząstki i kości. Pełni funkcję budulcową, nadając tkankom wytrzymałość mechaniczną.
39. Białka pełnią funkcje budulcowe, transportowe, odpornościowe, motoryczne, sygnałowe, zapasowe (w roślinach), magazynujące oraz enzymatyczne.
40. Superhelisa w kolagenie to struktura powstała z trzech splecionych za sobą łańcuchów polipeptydowych, nadająca białku dużą odporność na rozciąganie i zerwanie.
41. Denaturacja białek to proces, w którym zmienia się struktura drugo-, trzecio- i czwartorzędowa białka, prowadząc do utraty jego aktywności biologicznej. Czynnikami wywołującymi denaturację są wysoka temperatura, stężone kwasy (np. HCl), stężone zasady (np. NaOH), sole metali ciężkich (np. azotan(V)miedzi(II)), oraz etanol. Denaturacja jest zazwyczaj procesem nieodwracalnym.
42. Podczas denaturacji zmienia się struktura drugo-, trzecio- i czwartorzędowa białka, natomiast struktura pierwszorzędowa, czyli kolejność aminokwasów, pozostaje zachowana. Denaturacja prowadzi do utraty funkcji biologicznych białka.
43. Koagulacja białek to proces, w którym białka wytrącają się z roztworu pod wpływem stężonych roztworów soli metali lekkich (np. chlorek sodu). Koagulacja prowadzi do zmiany zolu w żel, który ma galaretowatą konsystencję. Koagulacja jest procesem odwracalnym, co oznacza, że żel może zostać przekształcony z powrotem w zol przez dodanie wody.
44. Denaturacja polega na nieodwracalnej zmianie struktury białka, co prowadzi do utraty jego funkcji. Koagulacja jest procesem odwracalnym, w którym zol przekształca się w żel. Denaturacja prowadzi do zmętnienia roztworu i pojawienia się osadu, podczas gdy koagulacja prowadzi do wytrącania kłaczków białka, które mogą być rozpuszczone z powrotem w wodzie.
45. Przy denaturacji białek można zaobserwować mętnienie roztworu, pojawienie się białego osadu lub kłaczków. Denaturacja prowadzi do zmiany wyglądu roztworu białka na mleczny lub mętny, a osad nie znika po dodaniu wody.
46. Przy koagulacji białek można zaobserwować delikatne, mleczne kłaczki. Koagulacja prowadzi do przejścia zolu w żel, który jest galaretowaty. Po dodaniu wody do żelu, kłaczki mogą zniknąć, co świadczy o odwracalności tego procesu.
47. Zol to układ koloidalny, w którym ciekła faza rozpraszająca zawiera stałe cząstki koloidalne, takie jak wodny roztwór białek. Żel powstaje z zolu w wyniku koagulacji, gdzie cząstki koloidalne łączą się w większe skupienia, tworząc galaretowatą konsystencję.
48. Peptyzacja to proces odwrotny do koagulacji, w którym żel przekształca się z powrotem w zol. Podczas peptyzacji dodanie wody powoduje, że cząstki wody otaczają białka, co prowadzi do rozpuszczenia żelu i powrotu do stanu zolu.
49. Denaturacja to proces, w którym białko traci swoją strukturę przestrzenną i funkcję. Renaturacja to proces, w którym białko, które uległo denaturacji, może odzyskać swoją prawidłową strukturę, o ile nie doszło do trwałego uszkodzenia struktury pierwszorzędowej. Renaturacja jest możliwa tylko w przypadku białek, które nie posiadają struktury czwartorzędowej i przy krótkotrwałym działaniu czynnika denaturującego.
50. Reakcja biuretowa to test chemiczny, który wykrywa obecność wiązań peptydowych, a więc białek, w badanym materiale. Wykorzystuje się do niej wodny roztwór dobrze rozpuszczalnej soli miedzi(II) oraz zasadę np. sodową. Reakcja biuretowa powoduje zmianę koloru zawartości probówki w obecności białka na kolor fioletowy, co jest dowodem na obecność przynajmniej dwóch wiązań peptydowych.