Quiz “Enzymy”

Zgodnie z regułami nazywania enzymów, enzym przeprowadzający odwracalną reakcję przenoszenia grupy aminowej z L-alaniny na kwas α-ketoglutarowy nazwiemy:

W powyższej tabeli przedstawiono klasy enzymów oraz ich funkcje.

Maltaza to enzym przeprowadzający reakcję rozkładu maltozy na dwie cząsteczki glukozy, tak jak jest to widoczne na schemacie pod tabelą. Do jakiej grupy enzymów zaliczymy ten enzym?

W powyższej tabeli przedstawiono klasy enzymów oraz ich funkcje.

Pokazana na schemacie reakcja polega na przekształceniu aldozy, którą jest glukozo-6-fosforan z grupą aldehydową przy węglu C-1, w ketozę, którą jest fruktozo-6-fosforan z grupą ketonową przy węglu C-2.
Do jakiej grupy enzymów zaliczymy ten enzym?

Energia aktywacji:

Energia aktywacji musi zostać dostarczona aby możliwe było zajście reakcji:

Student przeprowadzał doświadczenie badające wpływ temperatury na aktywność enzymu katalazy. W tym celu przygotował 3 cylindry miarowe, w których umieścił po 5 ml soku z ziemniaka inkubowanego w różnych temperaturach. W cylindrach I, II i III znalazły się soki inkubowane w temp. odpowiednio 5, 30 i 70 stopni Celsjusza przez godzinę. Następnie student w tym samym momencie dodał do każdego z cylindrów po 1 ml wody utlenionej i zmierzył wysokość słupa piany po 1 minucie eksperymentu.

Wybierz odpowiednie słowo tak, aby powstał tekst prawidłowo opisujący wyniki doświadczenia:

Słup piany był najwyższy w cylindrze 1.(I/II/III), co świadczy o tym, że w temperaturze 2.(5/30/70) stopni Celsjusza reakcja zachodziła 3.(najszybciej/najwolniej). W cylindrze 4.(I/II/III) piana nie wydzieliła się wcale, a procesem który za to odpowiada była 5.(denaturacja/koagulacja) enzymu pod wpływem 6.(wysokiej/niskiej) temperatury.

Wskaż zdanie fałszywe zdanie na temat działania enzymów.

Wybierz odpowiednie słowo tak aby powstał prawidłowy tekst.

Dany enzym przeprowadza reakcje wyłącznie z udziałem alfa-D-glukopiranozy. Możemy stwierdzić, że enzym ten charakteryzuje się 1.(wysoką/niską) 2.(swoistością katalizowanej reakcji/swoistością substratową).

Powyższy schemat przedstawia centrum aktywne ludzkiej anhydrazy węglanowej.
W centrum aktywnym anhydrazy węglanowej znajduje się atom cynku, który jest umieszczony w kieszeni utworzonej przez część białkową enzymu. Atom ten tworzy wiązania koordynacyjne z trzema imidazolowymi atomami azotu reszt histydynowych oraz z cząsteczką wody.
Działanie anhydrazy węglanowej jest jedną z najszybciej przebiegających znanych reakcji enzymatycznych. Cząsteczka tego enzymu jest w stanie w ciągu jednej sekundy uwodnić 1 000 000 cząsteczek dwutlenku węgla. Reakcja z udziałem enzymu zachodzi prawie 107 razy szybciej niż zachodziłaby bez enzymu.

Jon cynku w anhydrazie węglanowej jest:

Aktywność enzymów w komórce musi być stale regulowana, tak aby komórka produkowała substancje, na które jest w danym momencie zapotrzebowanie oraz nie traciła energii na produkowanie związków zbędnych. Na przykład enzym fosforylaza glikogenu staje się aktywny dopiero, gdy odpowiednia kinaza przyłączy do niego grupę fosforanową. Wówczas enzym zaczyna przeprowadzać reakcję odłączania glukozy od glikogenu. Kiedy fosfataza odłączy grupę fosforanową od cząsteczki fosforylazy glikogenowej, to staje się ona ponownie nieaktywna.
Przedstawiony przykład kontroli aktywności enzymatycznej to:

Aktywność enzymów w komórce musi być stale regulowana, tak aby komórka produkowała substancje, na które jest w danym momencie zapotrzebowanie oraz nie traciła energii na produkowanie związków zbędnych. Na przykład enzym fosforylaza glikogenu staje się aktywny dopiero, gdy odpowiednia kinaza przyłączy do niego grupę fosforanową. Wówczas enzym zaczyna przeprowadzać reakcję odłączania glukozy od glikogenu. Kiedy enzym fosfataza odłączy grupę fosforanową od cząsteczki fosforylazy glikogenu, to staje się ona ponownie nieaktywna.
Wymieniona w tekście kinaza to:

Student chciał zbadać wpływ dwóch związków chemicznych A i B na działanie pewnego enzymu. W tym celu przeprowadził pomiary aktywności enzymatycznej w warunkach optymalnych dla jego aktywności zarówno ze związkami A i B, jak i bez nich. Próba badawcza pierwsza (PB1) zawierała związek A, próba badawcza druga (PB2) związek B, a próba kontrolna (PK) nie zawierała żadnego z tych związków. Pomiary zostały przeprowadzone z wykorzystaniem roztworów substratu o dwóch różnych stężeniach – 0,1 mmol/dm3 oraz 1 mmol/dm3.
Na podstawie uzyskanych danych student sporządził tabelę, w której zapisał wyniki względnej aktywności enzymu w każdej z prób.

Na podstawie przedstawionych danych możemy stwierdzić, że związek A jest inhibitorem 1.(kompetycyjnym/niekompetycyjnym), który przyłączył się do enzymu 2.(poza/w) centrum aktywnym.

Student chciał zbadać wpływ dwóch związków chemicznych A i B na działanie pewnego enzymu. W tym celu przeprowadził pomiary aktywności enzymatycznej w warunkach optymalnych dla jego aktywności zarówno ze związkami A i B, jak i bez nich. Próba badawcza pierwsza (PB1) zawierała związek A, próba badawcza druga (PB2) związek B, a próba kontrolna (PK) nie zawierała żadnego z tych związków. Pomiary zostały przeprowadzone z wykorzystaniem roztworów substratu o dwóch różnych stężeniach – 0,1 mmol/dm3 oraz 1 mmol/dm3.
Na podstawie uzyskanych danych student sporządził tabelę, w której zapisał wyniki względnej aktywności enzymu w każdej z prób.

Odpowiedz na pytanie wybierając odpowiedź tak lub nie:

Czy na podstawie przedstawionych informacji możemy stwierdzić, że związek B jest inhibitorem nieodwracalnym?

Aspiryna, czyli kwas acetylosalicylowy należy do niesteroidowych leków przeciwzapalnych. Lek ten hamuje aktywność enzymu cyklooksygenazy 1 (COX-1), która uczestniczy w rozwoju stanu zapalnego. Aspiryna trwale inaktywuje enzym poprzez acetylację seryny w jego centrum aktywnym.

Aspiryna to:

Ten wykres przedstawia Krzywą Michaelisa-Menten trzech enzymów. Ukazuje ona w jaki sposób zmienia się szybkość reakcji w zależności od stężenia substratu. Do określania powinowactwa enzymu do substratu często stosuje się stałą Michaelisa. Jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej.
Odczytaj i zapisz poniżej jaką stałą Michaelisa posiada każdy z enzymów. Odpowiedzi zapisz w postaci liczb całkowitych.

Ten wykres przedstawia Krzywą Michaelisa-Menten trzech enzymów. Ukazuje ona w jaki sposób zmienia się szybkość reakcji w zależności od stężenia substratu. Do określania powinowactwa enzymu do substratu często stosuje się stałą Michaelisa. Jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej.

Wybierz właściwą liczbę, tak aby powstało prawidłowe zdanie:

Największym powinowactwem do substratu charakteryzuje się enzym (1/2/3).

Wskaż zdanie fałszywe.

W powyższej tabeli znajdują się dane na temat optymalnego pH środowiska dla różnych enzymów.
Uzupełnij lukę lub wybierz właściwe słowo, tak aby powstał prawidłowy tekst:
Dla enzymu katalazy, który przeprowadza reakcję 1.(wytwarzania/rozkładu) nadtlenku wodoru, optymalne pH to 2.(7,0/8.0). Z kolei enzym trypsyna działa najwydajniej w środowisku o odczynie lekko 3.(kwasowym/zasadowym/obojętnym).

Które z przedstawionych procesów są nieodwracalne? Zaznacz dwie poprawne odpowiedzi.