Pytania powtórkowe do lekcji “Enzymy”

<

Oto pytania powtórkowe, na które powinieneś/aś potrafić odpowiedzieć po opanowaniu materiału z lekcji “Wstęp do metabolizmu”. Zapisz odpowiedzi na poniższe pytania w zeszycie, a następnie sprawdź je z odpowiedziami zamieszczonymi poniżej. Te pytania, na które udzieliłeś/aś niepoprawnej odpowiedzi zaznacz do powtórki i wróć do nich następnego dnia. Powodzenia! 🙂

Pytania

1. Czym są enzymy i jaka jest ich podstawowa funkcja w komórce?
2. Co to jest energia aktywacji i jaki wpływ ma na szybkość reakcji chemicznych?
3. Jakie są dwa główne składniki złożonych enzymów?
4. Jakie są rodzaje kofaktorów?
5. Czym różni się koenzym od grupy prostetycznej?
6. Czym są enzymy allosteryczne?
7. Co to są rybozymy?
8. Jak tworzy się nazwy enzymów?
9. Jakie są klasy enzymów według Międzynarodowej Unii Biochemicznej?
10. W jaki sposób enzymy wpływają na reakcje chemiczne w organizmach?
11. Jakie są trzy etapy katalizy enzymatycznej?
12. Czym jest swoistość substratowa enzymów?
13. Jak enzymy obniżają energię aktywacji reakcji chemicznych?
14. Czym różni się model klucza i zamka od modelu indukowanego dopasowania?
15. Jakie oddziaływania występują między enzymem a substratem w centrum aktywnym?
16. Jak stężenie substratu wpływa na szybkość reakcji enzymatycznej?
17. Czym jest stała Michaelisa (Km)?
18. Jak pH wpływa na aktywność enzymów?
19. W jaki sposób temperatura wpływa na aktywność enzymów?
20. Co to jest V_max?
21. Jakie czynniki wpływają na stałą Michaelisa?
22. Dlaczego temperatura powyżej 40°C obniża aktywność enzymów u człowieka?
23. Czym są proenzymy (zymogeny) i dlaczego są ważne?
24. Jak fosforylacja wpływa na aktywność enzymów?
25. Co to są aktywatory enzymów?
26. Jakie są dwa główne rodzaje inhibitorów?
27. Czym różnią się inhibitory kompetycyjne od niekompetycyjnych?
28. Jak inhibicja kompetycyjna wpływa na stałą Michaelisa (Km) i Vmax?
29. Jak działa ujemne sprzężenie zwrotne w regulacji enzymów?
30. Co to są enzymy allosteryczne i jak działają?
31. Jakie są przykłady inhibitorów nieodwracalnych?

Odpowiedzi

1. Enzymy to biologiczne katalizatory, które przyspieszają zachodzenie reakcji chemicznych w komórkach, obniżając ich energię aktywacji.
2. Energia aktywacji to minimalna ilość energii potrzebna do rozpoczęcia reakcji chemicznej. Im niższa energia aktywacji, tym szybciej zachodzi reakcja.
3. Złożone enzymy składają się z apoenzymu (części białkowej) i kofaktora (części niebiałkowej).
4. Kofaktory dzielą się na:
   -Nieorganiczne, takie jak jony metali (np. żelaza, cynku, miedzi).
   -Organiczne, które dzielą się na koenzymy (np. koenzym A, NAD⁺, FAD) i grupy prostetyczne (np. pochodne witamin, jak witamina B₁).
5. Koenzymy są nietrwale związane z enzymem i mogą się od niego odłączać, natomiast grupy prostetyczne są trwale związane z apoenzymem.
6. Enzymy allosteryczne są zbudowane z kilku podjednostek i poza centrum aktywnym mają dodatkowe centra allosteryczne, które mogą wiązać regulatory wpływające na aktywność katalityczną enzymu.
7. Rybozymy to enzymy zbudowane z RNA, które katalizują reakcje chemiczne podobnie jak białkowe enzymy.
8. Nazwy większości enzymów powstają przez dodanie końcówki “-aza” do nazwy substratu lub reakcji, którą katalizują (np. maltaza – rozkłada maltozę). Jednak niektóre enzymy mają nazwy historyczne (np. pepsyna).
9. Enzymy dzielą się na siedem klas:
   -Oksydoreduktazy – katalizują reakcje utleniania i redukcji.
   -Transferazy – przenoszą grupy funkcyjne między związkami.
   -Hydrolazy – katalizują reakcje hydrolizy.
   -Liazy – rozrywają wiązania chemiczne bez udziału wody.
   -Izomerazy – katalizują izomeryzację wewnątrz cząsteczki.
   -Ligazy – tworzą nowe wiązania z wykorzystaniem energii.
   -Translokazy – odpowiadają za przenoszenie jonów i cząsteczek przez błony biologiczne.
10. Enzymy przyspieszają reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji, co umożliwia szybsze zajście reakcji bez zmiany jej kierunku ani wydajności.
11. Etapy: 1) Przyłączenie substratu do centrum aktywnego enzymu, 2) Powstanie kompleksu enzym-substrat, 3) Oddzielenie produktu lub produktów od enzymu.
12. Swoistość substratowa oznacza, że dany enzym łączy się wyłącznie z określonym substratem lub substratami, np. maltaza rozkłada tylko maltozę.
13. Enzymy obniżają energię aktywacji, tworząc optymalne mikrośrodowisko dla reakcji, odpowiednio ustawiając substraty, napinając wiązania chemiczne substratów, a także tworząc tymczasowe wiązania kowalencyjne.
14. Model klucza i zamka zakłada, że enzym i substrat są sztywno dopasowane do siebie jak klucz do zamka. Model indukowanego dopasowania mówi, że enzymy są elastyczne i dopasowują swój kształt do substratu jak rękawiczka do dłoni.
15. Pomiędzy enzymem a substratem występują oddziaływania hydrofobowe, elektrostatyczne, siły van der Waalsa oraz wiązania wodorowe.
16. Wraz ze wzrostem stężenia substratu, szybkość reakcji enzymatycznej rośnie, aż do momentu osiągnięcia szybkości maksymalnej (V_max), kiedy wszystkie cząsteczki enzymu są zajęte.
17. Stała Michaelisa (K_m) to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę maksymalnej szybkości (V_max). Opisuje powinowactwo enzymu do substratu – im mniejsza wartość K_m, tym większe powinowactwo.
18. Enzymy działają optymalnie w określonym zakresie pH. Zbyt wysokie lub zbyt niskie pH może spowodować denaturację enzymu i utratę jego właściwości katalitycznych.
19. Wzrost temperatury zwiększa szybkość reakcji enzymatycznej, ale tylko do określonego punktu (zwykle około 40°C dla ludzkich enzymów). Powyżej tej temperatury enzymy ulegają denaturacji, co powoduje spadek szybkości reakcji.
20. V_max to maksymalna szybkość reakcji enzymatycznej, która jest osiągana, gdy wszystkie cząsteczki enzymu są połączone z substratami i nie mogą przetwarzać kolejnych cząsteczek substratu szybciej.
21. Na stałą Michaelisa wpływa pH i temperatura, ale nie wpływa na nią stężenie enzymu.
22. W temperaturze powyżej 40 °C enzymy zaczynają ulegać denaturacji, co powoduje utratę ich struktury przestrzennej, w tym centrum aktywnego, i w efekcie utratę aktywności katalitycznej.
23. Proenzymy to nieaktywne formy enzymów, które są aktywowane dopiero w odpowiednich warunkach lub miejscu. Zapobiega to niekontrolowanej aktywności enzymów, np. trawieniu tkanek, które je produkują.
24. Fosforylacja (dodanie reszty fosforanowej) może aktywować lub dezaktywować enzymy, regulując ich aktywność. Kinazy fosforylują, a fosfatazy defosforylują inne cząsteczki.
25. Aktywatory to substancje, które zwiększają aktywność enzymów, nie biorąc bezpośrednio udziału w katalizowanej reakcji. Mogą to być małe związki organiczne, jony metali lub inne enzymy.
26. Inhibitory dzielimy na: odwracalne – których działanie można cofnąć, oraz nieodwracalne – wiążą się z enzymem w sposób trwały, trwale dezaktywując enzym.
27. Inhibitory kompetycyjne konkurują z substratem o centrum aktywne enzymu i można częściowo znieść ich działanie, zwiększając stężenie substratu. Inhibitory niekompetycyjne wiążą się z enzymem poza centrum aktywnym i ich działanie nie może być zniesione przez zwiększenie stężenia substratu.
28. Inhibicja kompetycyjna powoduje wzrost wartości stałej Michaelisa (Km), ponieważ potrzebne jest wyższe stężenie substratu, aby osiągnąć połowę maksymalnej szybkości reakcji. Vmax pozostaje bez zmian.
29. Ujemne sprzężenie zwrotne polega na tym, że produkt końcowy szlaku metabolicznego hamuje aktywność pierwszego enzymu w tym szlaku, zapobiegając nadprodukcji i marnowaniu energii.
30. Enzymy allosteryczne mają dodatkowe miejsca allosteryczne, gdzie mogą przyłączać się aktywatory lub inhibitory. Związanie aktywatora stabilizuje enzym w formie aktywnej, a związanie inhibitora hamuje jego aktywność.
31. Przykładami inhibitorów nieodwracalnych są trucizny, takie jak cyjanek potasu, który trwale dezaktywuje enzymy oddychania tlenowego, oraz jony metali ciężkich, np. rtęci i ołowiu, które prowadzą do denaturacji enzymów.