Zadanie 3.1, arkusz maj 2021
Oprócz 20 aminokwasów biogennych, wchodzących w skład białek wszystkich organizmów, w przyrodzie występują także inne aminokwasy, np. L-kanawanina. Występuje ona wyłącznie u roślin bobowatych, m.in. w ich nasionach, gdzie pełni funkcję magazynu azotu – makroelementu niezbędnego do syntezy wielu związków podczas kiełkowania nasion. L-kanawanina zabezpiecza również nasiona przed zjadaniem ich przez roślinożerne owady. Toksyczne działanie L-kanawaniny na owady wynika z jej podobieństwa strukturalnego do argininy – aminokwasu naturalnie występującego w białkach.
Podczas syntezy białek w miejsca, gdzie powinna znaleźć się arginina, włączana bywa L-kanawanina, co zmienia liczbę i rodzaj oddziaływań między aminokwasami w łańcuchu polipeptydowym. Białka mające w swej strukturze L-kanawaninę wykazują niską aktywność biologiczną lub jej brak, co u owadów prowadzi m.in. do spowolnienia wzrostu larw, opóźnienia lub zakłócenia w przepoczwarczaniu. Większość owadów nasionożernych nie zjada nasion zawierających L-kanawaninę. Jednak larwy chrząszcza Caryedes brasiliensis, które żywią się wyłącznie nasionami tropikalnego pnącza z rodziny bobowatych (Dioclea megacarpa), mają zdolność do detoksykacji L-kanawaniny.
Na podstawie: P. Staszek, A. Antosik, U. Krasuska, A. Gniazdowska, L-kanawanina – niebiałkowy aminokwas toksyczny dla zwierząt i roślin, „Edukacja Biologiczna i Środowiskowa” 3(52), 2014.
Wyjaśnij, dlaczego włączanie L-kanawaniny w miejsce argininy w czasie syntezy białek enzymatycznych prowadzi do powstawania enzymów o obniżonej aktywności katalitycznej.
..........................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................
• Po wbudowaniu kanawaniny w miejsce argininy, białko nie przyjmie właściwej konformacji. Wtedy centrum aktywne nie będzie miało właściwego kształtu i będzie wykazywało mniejsze powinowactwo do substratów.
• Ponieważ L-kanawanina oddziałuje z aminokwasami z otoczenia inaczej niż arginina, może to wpłynąć na inną budowę miejsca allosterycznego enzymu, co powoduje, że nie będzie ono miało odpowiedniego kształtu pozwalającego na przyłączenie aktywatora.
• L-kanawanina, zastępując argininę w białku, uniemożliwia enzymowi prawidłową zmianę swojego kształtu podczas przeprowadzania reakcji.
Uwaga:
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się wyłącznie do struktury 1-rzędowej białka.
Załóż bezpłatne konto, aby uzyskać dostęp do rozwiązania tego zadania.