Zadanie 3.1, arkusz maj 2021

Masz częściowy dostęp do tego zadania

Aby uzyskać dostęp do większej liczby zadań, załóż bezpłatne konto lub subskrybuj nasz kurs.

Załóż bezpłatne konto, aby zapisywać zrobione zadania

Jeśli masz już u nas konto, zaloguj się.

Oprócz 20 aminokwasów biogennych, wchodzących w skład białek wszystkich organizmów, w przyrodzie występują także inne aminokwasy, np. L-kanawanina. Występuje ona wyłącznie u roślin bobowatych, m.in. w ich nasionach, gdzie pełni funkcję magazynu azotu – makroelementu niezbędnego do syntezy wielu związków podczas kiełkowania nasion. L-kanawanina zabezpiecza również nasiona przed zjadaniem ich przez roślinożerne owady. Toksyczne działanie L-kanawaniny na owady wynika z jej podobieństwa strukturalnego do argininy – aminokwasu naturalnie występującego w białkach.

3 2 - Oprócz 20 aminokwasów biogennych, wchodzących w skład białek wszystkich organizmów, w przyrodzie występują także inne aminokwasy, np. L-kanawanina. Występuje ona wyłącznie u roślin bobowatych, m.in. w ich nasionach, gdzie pełni funkcję magazynu azotu – makroelementu niezbędnego do syntezy wielu związków podczas kiełkowania nasion. L-kanawanina zabezpiecza również nasiona przed zjadaniem ich przez roślinożerne owady. Toksyczne działanie L-kanawaniny na owady wynika z jej podobieństwa strukturalnego do argininy – aminokwasu naturalnie występującego w białkach.

Podczas syntezy białek w miejsca, gdzie powinna znaleźć się arginina, włączana bywa L-kanawanina, co zmienia liczbę i rodzaj oddziaływań między aminokwasami w łańcuchu polipeptydowym. Białka mające w swej strukturze L-kanawaninę wykazują niską aktywność biologiczną lub jej brak, co u owadów prowadzi m.in. do spowolnienia wzrostu larw, opóźnienia lub zakłócenia w przepoczwarczaniu. Większość owadów nasionożernych nie zjada nasion zawierających L-kanawaninę. Jednak larwy chrząszcza Caryedes brasiliensis, które żywią się wyłącznie nasionami tropikalnego pnącza z rodziny bobowatych (Dioclea megacarpa), mają zdolność do detoksykacji L-kanawaniny.

Na podstawie: P. Staszek, A. Antosik, U. Krasuska, A. Gniazdowska, L-kanawanina – niebiałkowy aminokwas toksyczny dla zwierząt i roślin, „Edukacja Biologiczna i Środowiskowa” 3(52), 2014.

Wyjaśnij, dlaczego włączanie L-kanawaniny w miejsce argininy w czasie syntezy białek enzymatycznych prowadzi do powstawania enzymów o obniżonej aktywności katalitycznej.

..........................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................................

 

 

• Po wbudowaniu kanawaniny w miejsce argininy, białko nie przyjmie właściwej konformacji. Wtedy centrum aktywne nie będzie miało właściwego kształtu i będzie wykazywało mniejsze powinowactwo do substratów.
• Ponieważ L-kanawanina oddziałuje z aminokwasami z otoczenia inaczej niż arginina, może to wpłynąć na inną budowę miejsca allosterycznego enzymu, co powoduje, że nie będzie ono miało odpowiedniego kształtu pozwalającego na przyłączenie aktywatora.
• L-kanawanina, zastępując argininę w białku, uniemożliwia enzymowi prawidłową zmianę swojego kształtu podczas przeprowadzania reakcji.

Uwaga:
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się wyłącznie do struktury 1-rzędowej białka.

G

Załóż bezpłatne konto, aby uzyskać dostęp do rozwiązania tego zadania.

Zobacz zadania przykładowe w naszej bazie zadań

Jak Ci poszło?
Dlaczego warto oznaczać zadania jako wykonane?
Wiesz, które zadania z naszej bazy już rozwiązałeś i kiedy. Dzięki temu będziemy mogli polecać Tobie lepiej dobrane zadania, a Ty będziesz mógł je odfiltrować w naszej bazie zadań. Pozwoli nam to też lepiej informować Cię o Twoich postępach w nauce!
Powiadom mnie o nowych komentarzach
Powiadom o
0 komentarzy
oceniany
najnowszy najstarszy
Inline Feedbacks
Zobacz wszystkie komentarze