Zadanie 30, arkusz maj 2022

Masz częściowy dostęp do tego zadania

Aby uzyskać dostęp do większej liczby zadań, załóż bezpłatne konto lub subskrybuj nasz kurs.

Załóż bezpłatne konto, aby zapisywać zrobione zadania

Jeśli masz już u nas konto, zaloguj się.

Sekwencję aminokwasów w peptydach przedstawia się najczęściej za pomocą trzyliterowych kodów aminokwasów. W tej notacji z lewej strony umieszcza się kod aminokwasu, którego reszta zawiera wolną grupę aminową połączoną z atomem węgla α (tzw. N-koniec). Analiza składu pewnego pentapeptydu wykazuje, że powstał on z pięciu różnych aminokwasów. Cztery z aminokwasów, które zidentyfikowano podczas analizy, to: Gly, Cys, Phe, Leu. Piąty aminokwas, którego nie udało się zidentyfikować, oznaczono jako Xxx. Ustalono ponadto, że ten aminokwas stanowi N-koniec peptydu.
Podczas częściowej hydrolizy badanego pentapeptydu otrzymano następujące peptydy:

Cys-Leu-Phe    Gly-Cys-Leu     Xxx-Gly    Leu-Phe

W celu zidentyfikowania aminokwasu Xxx przeprowadzono reakcję peptydu z izotiocyjanianem fenylu o wzorze C6H5NCS. Ten związek reaguje wyłącznie z N-końcowym aminokwasem peptydu, a w wyniku kolejnych przemian otrzymuje się pochodną fenylotiohydantoiny oraz peptyd o łańcuchu krótszym o jedną resztę aminokwasową. Poniżej przedstawiono schemat tego procesu.

We wzorze pochodnej fenylotiohydantoiny grupa R oznacza łańcuch boczny N-końcowego aminokwasu analizowanego peptydu.

Na podstawie: R.T. Morrison, R.N. Boyd, Chemia organiczna, Warszawa 1996. 

Badany pentapeptyd poddano opisanemu procesowi i ustalono, że uzyskana pochodna fenylotiohydantoiny ma masę molową równą 206 g · mol–1.

Oblicz masę molową grupy R aminokwasu Xxx oraz zidentyfikuj badany aminokwas – napisz trzyliterowy kod tego aminokwasu.

G

Załóż bezpłatne konto, aby uzyskać dostęp do rozwiązania tego zadania.

Zobacz zadania przykładowe w naszej bazie zadań

Jak Ci poszło?
Dlaczego warto oznaczać zadania jako wykonane?
Wiesz, które zadania z naszej bazy już rozwiązałeś i kiedy. Dzięki temu będziemy mogli polecać Tobie lepiej dobrane zadania, a Ty będziesz mógł je odfiltrować w naszej bazie zadań. Pozwoli nam to też lepiej informować Cię o Twoich postępach w nauce!
Powiadom mnie o nowych komentarzach
Powiadom o
0 komentarzy
Inline Feedbacks
Zobacz wszystkie komentarze